Pourquoi le sucre peut-il se transformer en alcool sans aucune cellule vivante ?

Parce que le travail est fait par une molécule, pas par la vie elle-même : une enzyme. Une enzyme est une macromolécule biologique, le plus souvent une protéine, qui sert de catalyseur : elle accélère une réaction chimique sans être consommée. En 1897, le chimiste Eduard Buchner a montré que le pouvoir de fermentation de la levure survit même quand plus aucune cellule de levure n'est vivante.

Louis Pasteur pensait le contraire. En étudiant comment la levure transforme le sucre en alcool, il avait conclu que la fermentation était due à une force vitale contenue dans les cellules de levure vivantes, des « ferments » censés n'agir qu'au sein d'organismes vivants. Il écrivait que la fermentation était liée à la vie des cellules de levure, et non à leur mort.

Buchner a mis cette idée à l'épreuve. Il a mélangé de la levure sèche avec du quartz et du kieselguhr et l'a pulvérisée au mortier, obtenant un extrait sans cellules. Au cours d'une série d'expériences à l'université de Berlin, il a découvert que le sucre était fermenté par ces extraits de levure même en l'absence de toute cellule vivante. Il a appelé « zymase » l'enzyme responsable, et a reçu en 1907 le prix Nobel de chimie pour sa découverte de la fermentation sans cellules.

Cette découverte a aidé à redéfinir ce qu'est une enzyme : pas une étincelle de vie, mais une molécule qui a un travail. On sait que les enzymes catalysent plus de 5 000 types de réactions biochimiques, et qu'elles agissent en abaissant l'énergie nécessaire pour lancer une réaction, souvent par des facteurs de plusieurs millions. L'une d'elles, l'orotidine-5′-phosphate décarboxylase, accélère une réaction qui prendrait sinon des millions d'années au point qu'elle se fait en quelques millisecondes. Leur grande spécificité vient de leur forme en trois dimensions, ajustée à la molécule sur laquelle elles agissent, une idée d'abord imaginée comme une clé et sa serrure.