Comment un seul modèle de protéine en Y peut-il reconnaître des milliards de cibles ?

Les anticorps sont des protéines en forme de Y qui patrouillent dans le sang et les tissus. Au bout de chaque branche se trouve un paratope, une petite serrure façonnée pour épouser une partie précise d'un microbe, appelée épitope. Un paratope ne s'ajuste qu'à son épitope, comme une clé n'ouvre qu'une serrure. L'astuce, c'est que le corps ne mise pas sur une seule clé passe-partout : il fabrique environ 10 milliards d'anticorps différents, chacun avec une pointe légèrement différente, si bien que, quel que soit le nouveau microbe qui se présente, une serrure de cet immense trousseau lui correspond déjà.

Cette idée a connu un drôle de parcours avant d'être comprise. En 1890, Emil von Behring et Kitasato Shibasaburo décrivent une activité des anticorps contre les toxines de la diphtérie et du tétanos, et proposent qu'une substance du sérum sanguin réagit avec un envahisseur étranger, sans que personne ne sache encore de quoi il s'agit. Un an plus tard, le savant allemand Paul Ehrlich donne un nom à cette substance mystérieuse, écrivant que si deux substances différentes provoquent deux « Antikörper » différents, alors ces substances doivent elles-mêmes être de nature différente. Il faudra encore cinquante ans, et le chimiste Linus Pauling, pour confirmer la théorie de la clé et de la serrure proposée par Ehrlich : la fixation d'un anticorps sur sa cible dépend davantage de la forme que de la composition chimique.

Les anticorps existent en cinq variétés, nommées IgA, IgD, IgE, IgG et IgM, qui diffèrent par les fonctions qu'elles déclenchent et par l'endroit du corps où elles sont libérées. Ensemble, elles forment ce qu'on appelle l'immunité humorale, c'est-à-dire une immunité portée par des protéines solubles dans les fluides du corps, distincte des lymphocytes T qui attaquent les cellules infectées.